Ce sunt enzimele?
Enzimele sunt proteine ce posedă o funcţie înalt specializată şi anume aceea de biocataliză şi se deosebesc de catalizatorii din lumea nevie prin câteva proprietăţi care le definesc. Acestea sunt:
– Capacitatea catalitică mare
– Specificitatea superioară de reacţie – elimină formarea de produşi secundari
– Activităţile catalitice enzimatice sunt reglate prin mecanisme diferite, care privesc fie acţiunea lor, fie cantitatea de enzimă sintetizată. Controlul enzimatic are semnificaţie majoră pentru reglarea metabolismului celular.
– Enzimele acţionează în condiţii foarte blânde şi anume la temperatura celulelor vii, la pH aproape neutru şi la presiune atmosferică.
Nomenclatură şi clasificare
În 1961, Comisia de Enzime a Uniunii Internaţionale de Biochimie, adoptă o claisficare şi o nomenclatură sistematică, bazată pe natura reacţiei chimice catalizate.
Astfel, enzimele au fost clasificate în 6 clase, fiecare cuprinzând un număr de subclase şi, respective subsubclase.
- Oxidoreductaze – enzime ce catalizează reacţiile de oxidoreducere.
- Transferaze – enzime ce catalizează reacţiile de transfer de grupări funcţionale.
- Hidrolaze – enzime ce catalizează reacţiile de hidroliză.
- Liaze – enzime ce catalizează reacţiile de descompunere a substratului prin alte mecanisme decât cele de oxidare şi hidroliză.
- Izomeraze – enzime ce catalizează reacţii de interconversiune a izomerilor.
- Ligaze – enzime ce catalizează reacţii de formare a legăturii C-O, C-C, C-S, C-N, cuplată cu scindarea unui compus macroergic (ATP).
Pentru a defini o enzimă, fiecăruia i se atribuie un număr sistematic format din numele substratelor, urmat de cuvântul ce indică tipul de reacţie catalizată, la care adaugă sufixul aza. De asemenea, fiecărei enzime i se atribuie un cod determinat de poziţia pe care enzima o ocupă în sistemul zecimal. Exemplu: Acest număr de clasificare este alcătuit din iniţialele EC (Comisia de enzime) şi 4 cifre.
Prima cifră indică clasa din care face parte enzima, a doua indică subclasa, determinată de felul grupării implicate în reacţie, a treia cifră reprezintă subsubclasa, adică natura particulară a substratelor din grupul respectiv, iar a patra cifră reprezintă poziţia ocupată de enzimă în subsubclasă.
– alcool dehidrogenaza: E.C. 1.1.1.1.
– glucozooxidaza: E.C. 1.1.3.4.
În cea mai mare parte, enzimele sunt proteine globulare. Excepţie face ribonucleaza P. O mică proporţie de enzime sunt proteine simple (pepsina, chimotripsina, lizozim), iar celelalte sunt heteroproteine (metaloenzime, dehidrogenaze piridinice). Unele enzime sunt alcătuite dintr-un singur lanţ polipeptidic (ribonucleaza), altele din mai multe lanţuri identice sau diferite.
sursă foto: Wikipedia. Imaginea reprezintă enzima TIM (triozo-fosfat-izomeraza)
Metalele în cataliza enzimatică
Un număr mare de enzime cer pentru a-şi manifesta activitatea ioni metalici.Zn+2 , Mn+2 ,Mo+2 , Co+3 , Fe+3 , Cu+2 , Mg+2 , K+ , Na+ , Ca+2. Unele enzime care conţin o cantitate definită de ion metalic funcţional, fiind strâns legat în structura lor se numesc metalo-enzime, iar altele care leagă slab metalu se numesc enzime metalo-activate.
Exemple:
– anhidraza carbonică: Zn+2
– enzimele heminice: Fe+3
– piruvat kinaza : Mg+2 , K+
Cofactorii de natură organică sunt sisteme conjugate în care mobilitatea electronică este foarte mare, ceea ce explică puterea lor catalitică. Cofactorii slab legaţi de enzimă sau ataşaţi temporar se numesc coenzime.
Efectul pH-ului asupra activităţii enzimatice
Enzimele sunt stabile într-un domeniu relativ îngust de pH, domeniu în care se găseşte o valoare, numită pH optim, pentru care activitatea unei enzime este maximă.
Majoritatea enzimelor au pH-ul optim în jurul pH-ului fiziologic de 7,4. Excepţii fac enzimele digestive pentru care pH-ul optim este cel acid, monoaminooxidazele din membrana mitocondrială externă care au pH optim aproximativ 10. Există unele enzime a căror activitate este independentă de pH ( pepsina ).
Importanţa biomedicală şi farmaceutică
Enzimologia aduce un aport important atât în problemele de diagnostic cât şi în ceea ce priveşte terapia cu enzime.
Diagnosticul enzimatic se bazează pe informaţiile furnizate de dozarea enzimelor din ser. Determinările enzimatice din hematii şi leucocite, precum şi din material bioptic sunt mai puţin abordate. Se mai urmăresc unele enzime şi în urină, suc gastric şi suc duodenal.
În funcţie de locul de producere şi modul în care ajung în sânge, enzimele serice se clasifică astfel:
- Enzime secretate activ; se produc în ficat şi se eliberează în plasmă, unde îndeplinesc un anumit rol fiziologic.
Exemplu: lipoproteinlipaza, pseudocolinesteraza, lecitin –colesterol- acil- transferaza.
- Enzime ale secreţiilor exocrine. Acestea se produc în diferite organe şi difuzează pasiv în plasmă.
Exemplu: amilaza salivară şi pancreatică, lipaza pancreatică, fosfataza acidă prostatică, fosfataza alcalină.
- Enzime celulare. Aceste enzime se găsesc în plasmă în cantităţi de sute de ori mai mici decât în ţesuturi.
Exemplu: lactat dehidrogenaza, creatin kinaza, transaminazele.
- Enzimele inductibile, sintetizate în exces ca răspuns la un agent imductor, şi ca atare îmbogăţesc plasma.
Exemplu: γ- glutamil transpeptidaza, enzimele de hidroxilare, glicuronozil-transferaza.
Izoenzimele
Izoenzimele sunt enzime ce îndeplinesc acelaşi rol catalitic, dar diferă prin proprietăţile structurale, fizice, chimice, cinetice şi imunologice.
Terapia cu enzime
Pentru multe medicamente atât acţiunea principală cît şi efectele secundare sunt în legătură directă cu diferite activităţi enzimatice. Enzimele sunt agenţi terapeutici unici ce produc efecte importante şi specifice. Enzimele sunt introduse în terapie din aproximativ 1930.
Medicamentul enzimatic apare în diferite forme solide, soluţii buvabile, soluţii injectabile precum şi preparate destinate uzului local. Terapia cu enzime este indicată în afecţiuni digestive şi boli genetice, boli cardio-vasculare, neoplazii sau ca medicamente antiinflamatoare în dermatologie, oftalmologie, ORL, reumatologie, afecţiuni bronşice.
Metode şi surse de obţinere a enzimelor terapeutice:
– Extragerea din diferite ţesuturi sau lichide biologice umane (placenta, sânge, urină) sau animală şi purificarea corespunzătoare.
– Culturi de celule mamifere sau bacterii din sol.
– Surse vegetale
– În ultimul timp tehnologia ADN-ului recombinat.
Exemplu: – streptokinaza, urokinaza, enzime ce se obţin prin biotehnologie. Aceste enzime reduc mortalitatea prin infarctul de miocard.
Denumirea de enzime pt. catalizatorii biochimici a fost adoptatã de Kuhne în anul 1878 ( cuvântul provenind din grecescul enzima ,= „în drojdie” deoarece existenţa lor a fost doveditã mai întâi în studiul fermentaţiei alcoolice , determinatã de cãtre enzimele din drojdie .
Natura şi structura enzimelor
Pânã în prezent se cunosc peste 1.300 enzime din care ≈ 100 au putut fi obţinute în stare cristalinã din diferite bacterii .
Spre deosebire de catalizatorii chimici obişnuiţi , care sunt substanţe anorganice sau organice cu moleculã micã , enzimele sau biocatalizatorii sunt substanţe organice cu moleculã mare de naturã proteicã , produse în organismele vii .
Din punct de vedere structural enzimele se împart în douã categorii:
– enzime de naturã exclusiv proteicã – constituite în întregime din proteine :
– enzime de naturã heteroproteicã – formate din douã pãrţi una proteicã denumitã apoenzima şi una neproteicã numitã coenzima.
Fiecare enzimã conţine o porţiune numitã ´”centru activ ” sau „situs activ” ce este constituit dintr-un ansamblu de aminoacizi care vin în contact direct cu substratul .
In situsul activ se disting douã zone :
– una de fixare a substratului ;
– una cataliticã (situs catalitic ) care acţioneazã asupra substratului .
In situsul catalitic al majoritâţii enzimelor cunoscute , se gãseşte adesea unul sau mai mulţi din urmãtorii aminoacizi : – serina ,cisteina histidina,lizina .
Acţiunea enzimei asupra substratului se explicã atât prin dispunerea favorabilã în centrul catalitic a grupãrilor atrãgãtoare şi respingãtoare de electroni , cât şi prin mobilizarea deosebitã a electronilor favorizatã de configuraţia proteinei enzimatice .
Enzimele de naturã heteroproteicã cuprind o parte proteicã apoenzima , care în procesul biochimic are rolul de a fixa substratul , iar partea neproteicã coenzima desãvârşeşte reacţia chimicã .
Principalele enzime metalice sunt :
– peptidazele ce conţin Mn , Fe , Mg ( dupã caz ) ;
– fosfatazele ce conţin Mg ;
– arginaza ce conţine Mn.
Toate enzimele de acest tip sunt inactivate prin eliminarea metalului şi reactivate prin fixarea lui sau a unui cation de metal vecin în tabloul periodic al elementelor .
In corpul nostru se gasesc aproximativ 2700 enzime diferite care impreuna cu coenzimele formeaza aproximativ 100000 de compusi ce ne ajuta sa vedem, sa simtim, sa auzim, sa digeram hrana si sa gandim.
Enzimele ajuta in lupta impotriva imbatranirii, obezitatii, colesterolului, ajuta sistemul imunitar, curata colonul, descompun grasimile, cresc inteligenta, detoxifiaza organismul, elimina bioxidul de carbon din plamani etc.
Enzimele nu pot distruge o celula vie dar pot descompune o celula moarta. Acest lucru se intampla datorita faptului ca o enzima nu poate traversa membrana celulara a unei celule vii dar atunci cand celula moare poate face acest lucru si astfel compusii prezenti in celula moarta pot fi reutilizati.
Desi enzimele se gasesc in cantitati mici acestea sunt foarte puternice si 30 de grame de pepsina pura pot digera aproximativ doua tone de albus de ou.
Cum actioneaza enzimele
Cand consumam alimente, enzimele prezente in acestea sunt activate de caldura si umezeala din cavitatea bucala si impreuna cu enzimele produse de organism digera o parte din alimente inainte ca acestea sa ajunga in stomac.
Alte enzime digera hrana pe tot traseul ei pentru ca apoi enzimele metabolice sa foloseasca nutrientii respectivi pentru a regenera tesuturile existente si pentru a produce tesuturi noi.
Fiecare celula din organism depinde de un anumit grup de enzime. Fiecare enzima are o anumita functie. De exemplu o enzima care digera proteine nu digera si grasimi.
Enzimele sunt impartite in doua categorii:
- Enzime digestive – digera hrana
- Enzime metabolice – regleaza procesele metabolice interne
Enzimele digestive sunt impartite in enzime digestive proprii (produse de organism) si enzime digestive preluate din alimente.
Inamicii enzimelor
Enzimele sunt sensibile la caldura si la pH si de aceea mancarea gatita la temperaturi ridicate si procesarea industriala a alimentelor le distruge.
Atunci cand gatim mancarea la temperaturi ridicate denaturam toate enzimele si astfel se ajunge la alimente nedigerate in intestine ce pot, sub influenta bacteriilor, sa intre in putrefactie si sa produca toxine ce ajung apoi in sange si organe. Acest fenomen se numeste autointoxicare si este caracteristic persoanelor ce au probleme de digestie (in general persoanele ce sufera de constipatie).
Atunci cand ingeram enzime din alimente inseamna ca organismul nostru trebuie sa depuna un efort mai mic pentru a digera alimentele respective datorita scaderii productiei interne de enzime.
Metalele grele, deshidratarea si razele ultraviolete le inactiveaza.
Varsta este foarte importanta in productia de enzime. Cercetarile arata ca in cazul amilazelor persoanele cu varsta cuprinsa intre 21-31 de ani au o cantitate de amilaze (in cavitatea bucala) de 30 de ori mai mare decat persoanele cu varsta cuprinsa intre 69-100 de ani.
Folosirea enzimelor in vindecarea bolilor
Multe persoane stiu ca enzimele sunt folosite doar in probleme legate de digestie, dar acestea pot fi folosite pentru a trata un numar foarte mare de boli.
Acestea pot fi folosite in tratarea imbatranirii premature, artritei, problemelor sistemului circulator, problemelor aparute in zona genitala (femei), herpesului, lupusului, bolilor autoimune, sclerozei multiple, infectiilor si problemelor de greutate.
Suplimente cu enzime
Folosind aceste suplimente ajutam organismul sa digere hrana si reducem cantitatea de enzime digestive pe care trebuie sa o produca si astfel acesta poate sa se concentreze pe producerea de enzime metabolice.
Spre deosebire de marea parte a enzimelor preluate din alimente, cele continute in aceste suplimente nu sunt distruse de acidul gastric. Cand alegeti un supliment trebuie sa va asigurati ca acesta contine proteaze, amilaze, lipaze si lactaze.
Suplimentele cu enzime sunt necesare in urmatoarele cazuri: incercati sa va reveniti dupa o boala, aveti glicemia scazuta, probleme ale glandelor endocrine, obezitate si stres si pot fi folosite si pentru tratarea bolilor mentionate putin mai sus.
Sfaturi pentru un aport ridicat de enzime
– deschideti capsulele si presarati continutul peste alimente(nu prea calde) pentru ca acestea sa poata incepe digerarea lor. Daca sunt in capsule, dureaza pana acestea se dizolva in interiorul stomacului
– consumati apa pentru ca enzimele se activeaza doar daca apa este prezenta
– in cazul celulazelor din alimente trebuie sa mestecati bine mancarea pentru ca acestea sunt prezente la nivelul fibrelor si trebuie eliberate in timpul masticarii
– consumati multe fructe si legume proaspete
– semintele crude, alunele crude si nucile crude contin inhibitori ai enzimelor. Consumul de alimente ce contin inhibitori enzimatici produce umflarea pancreasului. Cel mai mare continut de inhibitori enzimatici il au alunele crude si germenii de grau.
Exista patru metode prin care pot fi eliminati inhibitorii:
– prin ridicarea temperaturii alimentului respectiv (prin aceasta metoda se distrug enzimele si se pierd si alti nutrienti cum ar fi vitaminele termosensibile).
– inmuierea, clatirea si incoltirea alimentelor respective. Aceasta metoda distruge inhibitorii enzimatici si creste continutul de enzime de 3-6 ori.
– a treia metoda consta intr-un aport ridicat de enzime pentru a elimina inhibitorii enzimatici.
– fermentarea cerealelor si semintelor elimina inhibitorii enzimatici, aduce un plus de microorganisme benefice si elimina anumite substante toxice din cereale si seminte.
Cum obținem enzime la noi acasă
Cerealele si semintele contin acid fitic ce blocheaza absorbtia calciului, fosforului, fierului si zincului si astfel o dieta bogata in cereale integrale nefermentate poate duce la o concentratie scazuta a mineralelor respective in sange. Acest acid este distrus prin fermentarea cerealelor si semintelor. Fermentarea distruge inhibitorii enzimatici si descompune glutenul,zaharurile si alte substante greu de digerat din cereale si seminte.
Pentru a obtine cereale si seminte fermentate le puteti pune in zer, iaurt sau kefir si trebuie sa le lasati minim 7 ore (in cazul cerealelor) si minim 12 ore in cazul semintelor.
Nu uitati ca alimentele mentionate mai sus au un continut ridicat de proteine, grasimi nesaturate si antioxidanti si nu trebuie eliminate din alimentatia noastra.
– sarea este un inhibitor indirect al enzimelor asa ca trebuie consumata in cantitati mici.
Toxicitate si simptome ale consumului ridicat de enzime
Persoanele ce au consumat suplimente cu enzime au raportat, in cateva cazuri, balonare, gaze, acnee, mici dureri de cap. Aceste simptome sunt temporare si este modul in care organismul se repara. In timpul consumului de suplimente trebuie sa consumati apa mai multa pentru a ajuta la purificarea organismului.
Cele mai bune rezultate sunt obtinute dupa ce au fost consumate suplimente timp de 12 saptamani.
Dupa functiile lor enzimele se împart în:
– enzime metabolice – catalizeaza si reglementeaza fiecare reactie biochimica ce are lor in organismul uman, fiind esentiale pentru functia celulara.
– enzime digestive – sunt secretate de-a lungul tractului digestiv, descompun produsele alimentare in nutrienti si deseuri, permitand absorbtia nutrientilor in sange. Pancreasul produce cele mai multe enzime digestive, dar si ficatul, vezica biliara, intestinul subtire, stomacul si colonul joaca un rol important in producerea acestor enzime. Exemple de enzime digestive sunt lipaza, proteaza, amilaza, ptialina, pepsina si tripsina.
– enzime alimentare – intra in organism prin consumul de alimente crude si suplimente de enzime. Ceea ce trebuie sa stiti este ca gatirea distruge cele mai multe enzime din produsele alimentare.
– enzime plante – sunt cultivate sintetic. Cele mai cunoscute sunt bromelin si papaina si se activeaza la o temeratura mai mare decat cea normala a corpului, ceea ce le face un bun anti-inflamator.
– enzime proteoplytic – sunt enzime care digera proteinele, inclusiv tripsina, chimotripsina, pancreatina, bromelin si papaina. Unele dintre acestea sunt produse de pancreas, altele provin de la animale sau plante. In medicamente aceste enzime au rol anti-inflamator.
Ce cauze determina ca enzimele sa nu functioneze corect in organism?
In primul rand, bolile pot impiedica productia enzimelor digestive in organism:
– Problemele pancreatice, inclusiv fibroza chistica, cancerul pancreatic si pancreatita acuta sau cronica.
– Boala celiaca si Boala Crohn sunt alte 2 afectiuni care pot avea efecte negative in producerea enzimelor digestive.
Insa, ciar si in absenta unor astfel de boli, lucrurile pot sa nu functioneze corect. Inflamatiile tractului digestiv pot duce la deficiente in producerea enzimelor digestive. O data cu inaintarea in varsta scade si activitatea functiei digestive, dar este o cauza a imbatranirii pur si simplu sau a imbatranirii nesanatoase?
Stresul cronic este unul din principalele cauze ale disfunctionalitatii sistemului digestiv. Doar pentru ca avem o alimentatie sanatoasa nu inseamna ca vom avea si o functionare buna a organismului. Eliminarea stresului cronic este unul din elementele importante pentru ‘insanatosirea’ functiei digestive.
Cele mai importante enzime
Dintre numeroasele enzime din natură, substanţe care îndeplinesc rolul de biocatalizatori, prezentăm mai jos, în ordine alfabetică, pe reprezentanţii cei mai importan
1. Amilaza
Amilaza este o enzimă alcalină care catalizează reacţia de transformare a amidonului în dextrine şi mai departe, în maltoză. Acest ferment este foarte puternic, fiind activ şi chiar într-o diluţie de 1 /1.000.000. În formă pură, poate digera de 4.000.000 de ori greutatea sa în amidon.
Amilaza intervine în digestia glucidelor, încă din cavitatea bucală. Există mai multe enzime de acest fel:
– amilaza salivară (ptialina),
– amilaza secretată de pancreas,
– amilaza produsă de mucoasele intestinului subţire.
În plante, amilaze se acumulează mai ales în seminţe şi în fructele uscate, dar până la germinarea lor, ele sunt inactive. Enzima se mai găseşte, în mod obligatoriu, în mierea naturală.
2. Catalazele şi peroxidazele
Enzimele numite catalaze şi peroxidaze, derivă din hemine, care sunt structuri organice formate în jurul fierului. Catalazele sunt fermenţi care se găsesc aproape în toate celulele, concentrându-se în cantităţi mai mari în ficat şi în eritrocite. Rolul catalazelor este acela de a descompune apa oxigenată, cu scopul de a feri celula vie de acţiunea vătămătoare acestora (vezi radicalii liberi). Prin această acţiune, catalazele intră în rândul substanţelor antioxidante. Fermenţii de acest tip, mai pot acţiona similar peroxidazelor.
Peroxidazele sunt substanţe cu structura asemănătoare catalazelor, fiind mai puţin răspândite în regnul animal, dar existente în cantităţi mari în lumea vegetală, mai ales în frunzele plantelor. Aceste enzime, catalizează reacţiile de oxidare realizate pe baza apei oxigenate (peroxid de hidrogen) sau al altor peroxizi, ca de exemplu cei rezultaţi din râncezirea oxidativă a uleiurilor şi grăsimilor, având în rol important în „arderea” unor deşeuri celulare.
Peroxidazele din plante, sunt substanţe deosebit de labile, distrugându-se cu uşurinţă la încălzire, la lumină şi chiar la centrifugare. De aceea, ele nu ajung în sucul pregătit cu ajutorul storcătoarelor clasice. Peroxidazele vegetale, îşi exercită efectul antioxidant în corpul uman, numai dacă provin din surse proaspete (verdeţuri, fructe, cereale încolţite), consumate ca atare.
Organismul uman, sintetizează, însă în cantităţi destul de mici, o substanţă antioxidantă asemănătoare peroxidazelor vegetale, numită glutation peroxidaza.
3. Invertaza
Fermentul numit invertază, apare la drojdii, la unele plante (usturoi, pere, frunze de viţă de vie), la anumite insecte (albine), la animale şi la om. Această enzimă este utilizată şi în industria alimentară, ca aditiv, sub simbolul E 1103.
Invertaza, este o enzimă care catalizează reacţia de hidroliză a zaharozei, scindând molecula ozidei în componentele ei; glucoza şi fructoza. În corpul omului, invertază se produce la nivelul intestinului subţire. Reacţia de invertirea a zaharozei, proces fără de care nu poate avea loc absorbţia zahărului prin monoglucidele componente, se face cu consum de calciu, acesta fiind motivul pentru care zahărul rafinat este decalcifiant. Omul îşi poate procura invertază şi din exterior, mai ales din mierea naturală.
Secreţia şi activarea invertazei, este stimulată de amilază, de calciu şi de fructoză şi este inhibată de către glucoză.
Insuficienţa invertazei secretate de intestinul uman, conduce la un grad mai mic sau mai mare de intoleranţă la zaharoză, dar şi la surmenaj sau astenie. De cele mai multe ori, invertaza intestinală este „epuizată” din cauza consumului mare de produse care conţin zahăr rafinat. Deficitul de invertază se poate asocia cu o insuficienţă a amilazei. În funcţie de gradul insuficienţei, simptomele merg de la o digestie greoaie până la diaree acidă, rebelă cu scaune pufoase (vezi şi zahărul invertit.
4. Lipazele
Lipazele sunt enzime din grupa esterazelor, care intervin în catabolismul (degradarea) lipidelor. Ele sunt prezente mai ales în sucul pancreatic, dar se produc şi în alte ţesuturi (intestin, plămâni, sânge, ţesut adipos, rinichi). Lipazele hidrolizează de preferinţă trigliceridele, trecându-le succesiv în stadiul de digliceride, monogliceride şi acizi graşi + glicerină.
Sub influenţa lipazelor, are loc atât degradarea grăsimilor din alimente cât şi al celora din ţesuturile adipoase (vezi metabolismul lipidelor). Activitatea şi secreţia acestor enzime, este favorizată de prezenţa calciului, a sărurilor biliare şi a albuminelor, a vitaminei C şi a unor acizi organici (malic, citric, formic). Acţiune lipazelor, este frânată de alcool, glucide cu absorbţie rapidă, metale grele, săruri halogene (cloruri, bromuri). Dintre hormoni, adrenalina, hormonii tiroidieni şi leptina, stimulează lipazele, iar cortizonul şi insulina prezintă efecte contrare.
Prezenţa lipazelor în alimente, determină râncezirea hidrolitică a grăsimilor acestora.
În organismul uman, scăderea cantităţii sau a activităţii lipazelor, conduce la creşterea lipidelor circulante (trigliceride, colesterol) sau la obezitate. Concentraţia sanguină a acestor fermenţi, creşte peste normal în tuberculoză şi în pancreatita acută.
5. Proteazele digestive şi proteaze sanguine (enzimele proteolitice)
- Proteazele digestive
Sub acţiunea catalitică a proteazelor, are loc scindarea moleculelor proteinelor.
Încă din stomac au loc prefaceri ale proteinelor din hrană, prin activitatea acidului clorhidric, dar şi a unor enzime, ca:
– renina („desface” cazeina din lapte şi derivate, eliberând totodată şi substanţele minerale „prinse” în structura sa),
– pepsina (descompune albuminele şi globulinele în substanţe cu structură mai simplă).
În duoden, prin secreţia pancreasului exocrin, se excretă enzime care participă la scindarea proteinelor, până în stadiul de aminoacizi. Dintre fermenţii proteolitici din sucul pancreatic, cei mai importanţi sunt:
– tripsina,
– chimotripsina,
– carboxipeptidaza.
Şi intestinul subţire secretă proteze, care desăvârşesc digestia proteinelor. Principalul ferment proteolitic secretat de mucoasa intestinală, este aminopeptidaza, substanţă care catalizează descompunerea oligopetidelor, cu eliberare de aminoacizi.
Activitatea de degradare enzimatică a proteinelor se desfăşoară şi la nivelul intestinului gros, însă nu sub influenţa fermenţilor secretaţi de mucoase, ci prin acţiunea sistemelor enzimatice ale bacteriilor proteolitice, microorganisme aparţinătoare microflorei colonului. Aceste bacterii, reuşesc să descompună substanţele aminate până la amoniac.
În lipsa sau insuficienţa enzimelor proteolitice, organismul se resimte, instalându-se disfuncţii, ca: alergia alimentară, carenţa proteică şi chiar malnutriţia.
- Proteazele sanguine
În sânge se află o seria de proteaze, cu rol important în coagulare (trombina, convertina, trombplastina, etc.), în anticoagulare (antitrombina III) sau în metabolism.
În cadrul hemostazei, pe parcursul procesului de fibrinoliză, intervine o enzimă proteolitică foarte importantă, numită plasmină. Plasmina este o enzimă care se formează dintr-o proenzimă numită plasminogen, atunci când este iniţiată fibrinoliza. Sub acţiunea biocatalitică a plasminei, are loc degradarea fibrinei fibrinogenului, precum şi al altor proteine plasmatice.
Asupra fibrinolizei, în sensul accelerării acesteia, acţionează şi anumite enzime de origine bacteriană prezente în sânge, aşa cum sunt streptokinazele şi stafilokinazele.
6. Transaminazele
Transaminazele sunt enzime care catalizează reacţiile de transaminare. Aceşti fermenţi cuprind în structura lor, drept coenzimă, vitamina B6, substanţă de care este dependentă activitatea enzimatică desfăşurată. Transaminazele se concentrează în interiorul celulelor.
În organismul omului există numeroase tipuri de transaminaze, fiecare acţionând după felul aminoacidului sau aminei implicate în transaminare. Din punct de vedere medical, două transaminaze sunt mai importante, deoarece pe baza lor se pot orienta diagnostice. Acestea sunt; alanin-aminotransferaza şi aspartat-aminotransferaza.
- Alanin-aminotransferaza
Alanin-aminotransferaza, enzimă cunoscută sub denumirea de ALT (primele două litere provin de la simbolul aminoacidului alanină, iar ultima de la tipul enzimei, după acţiunea biochimică; transferază) are o localizare în interiorul celulelor rinichilor şi ficatului.
Nivelul ALT creşte în cazul distrugerii celulelor ficatului (hepatită, cancer, ciroză).
6.2 Aspartat-aminotransferaza
Aspartat-aminotransferaza este un ferment cu simbolul AST, localizarea sa fiind la nivelul ficatului, a muşchilor scheletici şi la nivelul eritrocitelor. Nivelul AST creşte în bolile hepatice, însă nu atât de mult ca ALT.
Enzimele numite şi fermenţi, sunt substanţe naturale produse doar de către celulele vii. Ele intervin în numeroase reacţii biochimice, îndeplinind rolul de biocatalizatori. Activitatea enzimatică este una dintre însuşirile esenţiale ale materiei vii.
Funcţia de biocatalizatori îndeplinită de enzime
Conform teoriei chimice, catalizatorul este o substanţă care grăbeşte desfăşurarea unei reacţii, fără să se modifice structural în timpul desfăşurării acesteia şi fără să se regăsească în produsul final al reacţiei respective. În lipsa catalizatorului, oricum reacţia ar putea avea loc, însă într-un timp mai îndelungat.
Aplicată sistemelor vii, teoria catalizatorului, are o conotaţie deosebită, căci reacţiile biochimice întârziate, care teoretic pot avea loc şi în lipsa enzimelor, nu sunt compatibile cu viaţa. Dacă degradările şi sintezele celulare s-ar desfăşura mult încetinit, celulele s-ar sufoca şi îneca în propriile deşeuri iar nutriţia celulară ar fi blocată, ceea ce ar conduce la moartea lor.
Enzimele imprimă o mare viteză de desfăşurare a proceselor biochimice (sinteze, degradări, oxidări, reduceri, hidrolize, hidratări, etc.), de activitatea lor depinzând mai toate funcţiile fiziologice.
Structura enzimelor
Enzimele sunt catalizatori solubili, macromoleculari, de natură organică, termolabili (se degradează uşor la temperaturi ridicate), cu activitatea specifică faţă de o anumită substanţă sau faţă de un grup de substanţe. Activitatea fermenţilor este întotdeauna dependentă de anumite condiţii de mediu (pH, temperatură, prezenţa unor ioni, etc.). Orice enzimă este alcătuită din două componente
- apoenzima (componenta proteică, formată în multe cazuri din ioni metalici).
- coenzima. (componenta neproteică, prosteică).
Apoenzima are specificitate de substrat (recunoaşte doar anumite substanţe) iar coenzima are specificitate de acţiune (reacţionează doar într-un anumit fel, în anumite condiţii). În corp există diverse substanţe endogene (produse de organism) sau exogene (introduse în organism), care activează sau inhibă, sinteza ori activitatea enzimelor.
Enzimele exogene, care prezintă activitate în corpul uman, sunt substanţe sensibile, care se distrug prin fierbere, prin centrifugare, precum şi la contactul mai îndelungat cu oxigenul din aer. Din acest motiv, doar sursele alimentare naturale şi crude, se constituie în surse de enzime sănătoase.
Denumirea enzimelor
Există mai multe feluri prin care se denumesc enzimele. În general, numele acestor substanţe, derivă de la substratul sau substraturile pe care le catalizează. Întrucât principalii compuşi implicaţi în metabolism sunt glucidele, protidele şi lipidele, numele enzimelor vor fi în corelaţie cu aceste substanţe. Mai jos, prezentăm câteva exemple, de enzime, cu precizarea că, numărul fermenţilor este cu mult mai mare, de ordinul miilor.
Enzime implicate în metabolismul glucidic
– amilaza
– invertaza
– trehalaza
– maltaza
– piruvat dehidrogenaza
– fructochinaza
– fosforilaza
Enzime implicate în metabolismul protidic
– peptidaza
– ribonucleaza
– histaminaza
– cistein-proteaza
Enzime implicate în metabolismul lipidic
– lipaza (ca denumire generică
Enzimele care se sintetizează în organismul uman (enzime endogene)
În corpul omului, se produc în fiecare secundă, mii şi mii de enzime. Orice deficit enzimatic este resimţit destul de dur de către organism.
Există două mari categorii de enzime endogene:
– enzimele digestive (ajută la scindarea moleculelor mari provenite din hrană, în structuri mai mici, care pot trece din intestin în sânge),
– enzime metabolice (susţin toate funcţiile fiziologice şi viaţa însăşi).
Toate enzimele digestive sunt extracelulare (sunt eliberate şi acţionează în afara celulei). Fermenţii metabolici pot fi atât intracelulari, cât şi interstiţiali.
Enzimele microbiologice, enzimele vegetale şi enzimele de origine animală, care ajung în organism din afară (enzime exogene, enzime alimentare) Toate vietăţile (bacterii, ciuperci, plante, animale, etc.) posedă echipamente enzimatice, fără de care nu pot supravieţui.
Multe din enzimele produse de vieţuitoarele aflate în diverse stadii ale evoluţiei, acţionează, dacă sunt introduse în corp, asupra organismului uman. Această acţiune poate fi directă (enzimele participă la reacţiile metabolice sau în altfel de reacţii, ca biocatalizatori) sau indirectă (enzimele exogene nu se comportă în organismul uman ca fermenţi, dar prezintă un alt tip de acţiune fiziologică). Din acest motiv, enzimele produse de către microorganisme, de către plante sau de către animale, au fost valorificate din cele mai vechi timpuri de către om. Pe baza lor s-au obţinut atât produse de fermentaţie (băuturi alcoolice, murături, lactate, etc.), cât şi stimulente digestive şi metabolice.
-
Enzime microbiologice naturale
Pe cale directă sau indirectă, graţie enzimelor sintetizate de către microorganisme, prin probiotice, prebiotice sau simbiotice, se poate asigura o bună funcţionare a colonului. Alte substanţe rezultate ca urmare a activităţii microbiologice, asigură o intensă activitate enzimatică a bacteriilor care alcătuiesc microflora utilă intestinală.
-
Enzime de origine animală
Enzime (invertaze) se găsesc, de pildă, în mierea de albine, produs obţinut prin activitatea unor animale din categoria insectelor. Când invertaza din miere se distruge, produsul se „zahariseşte”. Prin conţinutul ridicat de fermenţi, mierea necristalizată este cu mult mai sănătoasă, părerile contrare fiind nejustificate. Enzime de natură animală, care se dovedesc benefice organismului uman, se mai găsesc şi în gălbenuşul crud de ou. Fermenţii din carne, din lapte sau din peşte, deşi există, nu se pot valorifica deoarece se distrug prin prelucrare.
-
Enzime vegetale
Multe plante sau numai anumite organe vegetale, mai ales fructele şi frunzele, conţin enzime cu acţiune favorabilă asupra aparatului digestiv al omului sau asupra metabolismului. Activitatea enzimatică a fructelor şi legumelor se menţine atâta timp cât acestea sunt crude şi proaspete. Practic, hrana vie însemnă hrană enzimatică.
Enzimele din fructe, rădăcini sau frunze, se pierd prin fierbere, uscare, congelare sau păstrare îndelungată, chiar dacă ceilalţi nutrienţi se păstrează. De asemenea, sucul obţinut prin centrifugarea organelor vegetale crude, este lipsit aproape în totalitate de enzime (sucul obţinut prin presare conţine mult mai mulţi fermenţi)
Enzimele din fructe stimulează repede digestia, deoarece se eliberareaza rapid.
Fermenţii din frunze, deşi nu prezintă asupra omului o acţiune foarte puternică, prezintă avantaje dietetice şi curative certe. Ele se eliberează treptat, deoarece se află prinse în ţesătura fibrelor vegetale. Tocmai prin faptul că acţiunea acestor enzime se desfăşoară într-un timp mai îndelungat, verdeţurile sunt deosebit de sănătoase.
În rândul plantele medicinale, există specii care de asemenea conţin fermenţi. Acestea au fost numite; plante enzimatice.
Proenzime
Sunt numeroase enzime hibernânde, adică inactive. Ele poartă denumirea de proenzime sau de precursori de enzime. Proenzimele nu îndeplinesc rolul de biocatalizatori, decât dacă sunt activate de anumiţi factori sau de către alte enzime – în cadrul sistemelor enzimatice.
Proenzimă → Enzimă
Coagularea sângelui prin cei 13 factori majori implicaţi, reprezintă un proces enzimatic complex, care, probabil, exemplifică în modul cel mai elocvent, activarea în cascadă a proenzimelor, deci trecerea lor în formă activă, de enzime.
Antienzime şi inhibitorii enzimelor
Antienzimele sunt substanţe cu structură apropiată de cea a fermenţilor, care, însă, acţionează în sens invers, frânând sau întârziind declanşarea unui proces metabolic. Antienzimele acţionează asupra substratului, nu asupra fermenţilor.
Cele mai multe antienzime exogene se găsesc în seminţe, mai ales în cele ale plantelor oleaginoase, având rolul natural de a oprii desfăşurarea proceselor de dezasimilaţie din bob, înainte de germinaţie. De aceea, pentru anihilarea antienzimelor, se recomandă înainte de consum, prăjirea „în coajă” a fructelor uscate de la care se consumă doar seminţele (floarea soarelui, arahide, bostan, etc.).
În sânge este prezentă o antienzimă reprezentativă, care se opune fibrinolizei (proces fiziologic enzimatic specific sfârşitului hemostazei), numită a 1 antitripsina.
Antienzimele nu trebuiesc confundate cu substanţele care frânează sau blochează activitatea enzimelor, compuşi numiţi inhibitori de enzime. Există numeroase substanţe care inhibă enzimele, dintre care, insulina, prin efectul blocant exercitat asupra lipazelor, este cea mai cunoscută.